Biochemische und strukturelle Untersuchungen zur Funktion des an der Modifikation von tRNA beteiligten Guaninnukleotid-bindenden Proteins MnmE

  • MnmE ist ein Guaninnukleotid-bindendes Protein, das an der Modifikation von tRNAs an der Wobble-Uridin Base 34 beteiligt ist. Diese tRNAs dekodieren Codon-Tripletts in gemischten Codon-Boxen. Es wird vermutet, daß MnmE zusammen mit dem Protein GidA die ersten Reaktionsschritte katalysiert, die zur Inkorporation einer Carboxymethylaminomethyl-Gruppe an Position 5 der Uridin-Base führt \((cmnm^{5}U34)\). Der detaillierte Mechanismus dieser Reaktion ist noch ungeklärt. In dieser Arbeit wurde die Struktur des MnmE-Proteins im nukleotidfreien Zustand, die der \(GDP \cdot AlF_{4}^{-}\)-gebundenen G Domäne sowie die Struktur des Proteins GidA mittels Röntgenkristallographie charakterisiert. Basierend auf diesen strukturellen Informationen und biochemischen Untersuchungen wird ein Mechanismus für die Reaktion zur Modifikation der tRNA postuliert, nach dem MnmE eine katalytische und regulatorische Funktion ausübt.

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Metadaten
Author:Andrea Scrima
URN:urn:nbn:de:hbz:294-15856
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2006/05/11
Date of first Publication:2006/05/11
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2006/02/08
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Guanosintriphosphatasen; Röntgenkristallographie; Fluoreszenz; Struktur-Aktivitätsbeziehung; Hydrolyse / Aktivierung (Chemie)
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht