Protein stability in crowding and confinement

In ihrer natürlichen Umgebung sind Proteine von einer Vielzahl verschiedener gelöster Stoffe umgeben (Crowding durch Cosolvens-Moleküle). Außerdem kann das verfügbare Volumen des Proteins innerhalb von Poren oder durch Membranen eingeschränkt sein (Confinement). Beide Effekte werden im Allgemeinen mit Hilfe der Volumenrestriktion beschrieben. Diese Arbeit behandelt die Frage, in welchem Ausmaß die Proteinstabilität durch Crowding und Cofinement beeinflusst wird. Die Proteinstabilität wird durch Messungen der Freien Enthalpie der Proteinfaltung quantifiziert. Die Freie Enthalpie wird in die enthalpischen und entropischen Beiträge aufgeteilt, um die zugrundeliegenden Protein-(Co-)Solvens Wechselwirkungen zu beschreiben. Die Ergebnisse zeigen, dass die Volumenrestriktion nicht die Ursache für die veränderte Proteinstabilität ist. Das Verständnis der veränderten Proteinstabilität verlangt eine Analyse aller chemischen Wechselwirkungen unter expliziter Berücksichtigung des Lösungsmittels.

Metadaten
Author:	Michael Senske GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-62533
DOI:	https://doi.org/10.13154/294-6253
Referee:	Martina Havenith ORCiD GND, Simon Ebbinghaus ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	English
Date of Publication (online):	2019/01/24
Date of first Publication:	2019/01/24
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2017/10/13
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Thermodynamik; Spektroskopie; Wasser; Proteine; Cosolvent
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Physikalische Chemie II
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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