Untersuchungen zur Wechselwirkung von AMPA-Rezeptoren mit TARPs

  • Native AMPA-Rezeptorkomplexe bestehen nicht nur aus den einzelnen Rezeptoruntereinheiten, sondern enthalten zusätzlich Hilfsuntereinheiten wie die TARPs (transmembrane AMPA-Rezeptor-regulierende Proteine). Insbesondere die Typ-I-TARPs vermitteln den Transport der AMPA-Rezeptoren zur Plasmamembran und deren Verankerung an der Synapse. Zusätzlich verändern sie mannigfaltig die pharmakologischen und biophysikalischen Eigenschaften der AMPA-Rezeptoren. Mit Hilfe der Domänentransplantation konnte in der vorliegenden Arbeit gezeigt werden, dass die intrazelluläre C-terminale Domäne (CTD) aller Typ-I-TARPs vielseitig an der Modulation der AMPA-Rezeptorfunktion beteiligt ist. Des Weiteren wurde in dieser Arbeit die erste extrazelluläre Schleife (Ex1-Domäne) der Typ-I-TARPs als essentiell für deren Funktion identifiziert. Die Ergebnisse dieser Arbeit zeigen deutlich, dass die Interaktion der AMPA-Rezeptoren mit und ihre Modulation durch TARPs hoch komplex ist.

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Metadaten
Author:Charlotte SagerGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-29355
Referee:Michael HollmannORCiDGND, Irmgard D. Dietzel-MeyerORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2010/09/23
Date of first Publication:2010/09/23
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2010/07/23
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Glutamatrezeptor; Oozyte; Krallenfrosch; Elektrophysiologie; Domäne (Biochemie)
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Biochemie I, Rezeptorbiochemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht