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Claudia Thieme

• Thema dieser Arbeit ist die Isolierung, Charakterisierung und funktionale Bedeutung eines organismuseigenen Metamorphoseinduktors bei dem marinen Scyphozoen Cassiopea xamachana. Der Induktor ist ein Arginin- und/oder Lysin-enthaltendes Peptid mit einem Molekulargewicht von 6.000 bis 7.000 D, welches stadienspezifisch in Schwimmknospen und Planulalarven auftritt. Es ist in der basalen Hälfte der Schwimmknospe lokalisiert und in den unbeeinflußten Knospen inaktiv. Nach Stimulation durch einen exogenen Metamorphoseinduktor wird es aktiviert, dabei vermutlich aus intrazellulären Kompartimenten freigesetzt und ist an der Einleitung der Metamorphose beteiligt. Sechs Stunden nach Beginn der Metamorphoseinduktion setzt der Abbau oder die Inaktivierung des Peptides ein. Es gelangt zu keinem Zeitpunkt in den apikalen Teil der Knospe. Innerhalb der die Metamorphose auslösenden Signaltransduktionskaskade sind die beiden Enzyme PKC und PI-3-Kinase dem endogenen Induktor nachgeschaltet.
• This study deals with the chemical isolation and functional characterisation of an endogenous metamorphosis inducing signal in the marine scyphozoan Cassiopea xamachana. The inducer is an arginine and/or lysine containing peptide with a molecular weight of about 6.000 to 7.000 D which is present exclusively in buds and planulae. It is localized in the basal part of the bud where it remains inactive until external stimulation by an exogenous metamorphosis inducer. Following activation, possibly by release from internal stores, it initiates metamorphosis acting at very low concentrations. Six hours after the beginning of external metamorphosis induction degradation or inactivation of the endogenous inducer starts. At any developmental stage the signal can not be detected in the apical part of the bud. In the metamorphosis inducing signal transduction cascade the two enzymes PKC and PI3 kinase act downstream of the endogenous inducer.