Strukturelle und biophysikalische Charakterisierung der Oligomerisierung des humanen Guanylat-bindenden Proteins 1

Das humane Guanylat-bindende Protein 1 (hGBP1) ist zur Selbstaktivierung durch Bildung von Homodimeren über die LG-Domänen fähig. Darüber hinaus ist die Assemblierung zu Homotetrameren möglich. Dieser Schritt erfolgt über die helikale Subdomäne \(\alpha\)12/13 nach Konformationsänderungen innerhalb der LG-Domäne, welche während der Hydrolyse von GTP zu GDP auftreten. Ziel dieser Arbeit war es, unter biophysikalischen und biochemischen Gesichtspunkten, die Selbstassemblierung von hGBP1 zu untersuchen und die Rolle der helikalen Subdomäne \(\alpha\)12/13 innerhalb dieses Vorgangs zu klären. Durch gezielten Entwurf von Punktmutanten konnte der strukturelle Mechanismus der Hydrolyse-abhängigen Tetramerisierung untersucht werden. Des Weiteren wurde in dieser Arbeit der Einfluss der Tetramerisierung auf die GTPase-Aktivität untersucht. Diese Arbeit beschäftigte sich ebenfalls mit der biochemischen Charakterisierung von hGBP2 und gibt die ersten Hinweise auf eine Interaktion zwischen hGBP1 und hGBP2.

Metadaten
Author:	Adrian Syguda
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-23411
Referee:	Christian Herrmann ORCiD GND, Hermann Weingärtner GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2008/09/12
Date of first Publication:	2008/09/12
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2008/08/05
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Cytokine; GTP-bindende Proteine; Gen GBP1; Oligomerisation; Reaktionsmechanismus
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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