Struktur-Funktionsbeziehungen der Rho- und der Plexin-Proteinfamilien

In dieser Arbeit wurden die Struktur-Funktionsbeziehungen der Rho-GTPasen Rac1b und TC10 untersucht. Hierzu wurden die GDP- und GppNHp-Strukturen beider GTPasen mittels Röntgenstrukturanalyse charakterisiert. Anhand der 3D-Strukturen konnten die biochemischen Unterschiede dieser Proteine zu den Homologen, Rac1 und Cdc42, erklärt werden. Die Insertion von 19 Aminosäuren generiert ein selbst-aktivierendes Rac1b. Die offene Switch I-Konformation führt zu einer beschleunigten Nukleotiddissoziation. Der hochmobile Switch II hingegen beeinträchtigt die intrinsische GTP-Hydrolyse. Der Vergleich der GDP- und GppNHp gebundenen Zustände von TC10 zeigt interesanterweise keine Unterschiede für den \(\textit {Switch I}\)-Bereich. Das \(Mg^{2+}\)-Ion wird in beiden Zuständen durch die Carbonylgruppe der Hauptkette koordiniert. Die strukturellen und biochemischen Resultate zeigen eine abweichende molekulare Schalter-Funktion für TC10.

Metadaten
Author:	Dennis Franz-Josef Fiegen GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-13944
Referee:	Alfred Wittinghofer GND, Rolf Heumann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2005/08/12
Date of first Publication:	2005/08/12
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2005/07/13
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Rho-Proteine; GTP-bindende Proteine; Enzymaktivierung; Struktur-Aktivitäts-Beziehung; Proteine / Strukturanalyse
Institutes/Facilities:	Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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