Subzelluläre Lokalisierung und Funktionsanalyse der AAA-ATPase Msp1

  • Das \(\textit {Saccharomyces cerevisiae}\) AAA+Protein Msp1p und sein menschliches Homolog ATAD1 sind an intrazellulären Membranproteinsortierungsprozessen beteiligt. Zuletzt wurde, neben der bekannten mitochondrialen Lokalisation, eine peroxisomale Assoziation gezeigt. Die Rolle der dualen Lokalisation von Msp1p bleibt weiterhin unklar und wurde im Rahmen dieser Arbeit untersucht. Es konnte biochemisch und fluoreszenzmikroskopisch die duale Lokalisation bestätigt werden. Zudem konnte eine Veränderung der Ultrastruktur von Peroxisomen und Mitochondrien durch Hemmung der ATP-Hydrolyse gezeigt werden. Durch affinitätschromatographische Reinigung konnten 114 Proteine als mögliche Interaktionspartner identifiziert werden. Die Ergebnisse lassen die bisher beschriebenen Beobachtungen am ehesten als sekundäre Effekte durch nicht erfolgte Spaltung von Proteinkomplexen erklären und öffnen somit den Raum für neue Interpretationen zur nach wie vor unklaren Funktion von Msp1p.

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Metadaten
Author:Pontus Jeremias Paul MertschGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-56422
Referee:Ralf ErdmannORCiDGND, Holm ZähresORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2018/03/20
Date of first Publication:2018/03/20
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Medizinische Fakultät
Date of final exam:2017/11/16
Creating Corporation:Medizinische Fakultät
GND-Keyword:Peroxisom; Mitochondrium; Qualitätskontrolle; Organell; Proteine
Institutes/Facilities:Institut für Biochemie und Pathobiochemie, Abteilung für Systembiochemie
Dewey Decimal Classification:Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Medizin, Gesundheit
faculties:Medizinische Fakultät
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht