Die Rolle interner Wassermoleküle bei der Protonentranslokation des Bakteriorhodopsins untersucht mittels FT-IR-Spektroskopie

  • Mit Hilfe der zeitaufgelösten FT-IR-Differenzspektroskopie wurde die lichtgetriebene Protonentranslokation des integralen Membranproteins Bakteriorhodopsin untersucht. Das Hauptaugenmerk richtete sich dabei auf die Rolle interner Wassermoleküle. Es gelang die Identifizierung sowohl teils freier, als auch stark H-Brückengebundener Wasser, sowie der Nachweis eines \(H_{5}O_{2}^{+}\)-Komplexes, der als Protonabgabegruppe fungiert. Eine anschließende systematische Analyse ortsspezifischer Mutanten in Kombination mit MD-Simulationen ermöglichte die Positionsbestimmung des \(H_{5}O_{2}^{+}\)-Komplexes in einem Wassercluster des extrazellulären Bereichs und die Identifizierung der ihn flankierenden Aminosäureseitenketten. Des weiteren wurde die Methode des „direkten“ H/D-Austausches entwickelt und mit der polarisationsabhängigen FT-IR-Spektroskopie kombiniert. Damit ist es u.a. möglich, die Protonierungszustände interner Carbonsäuren zu bestimmen und strukturelle Informationen über einzelne Aminosäuren des zu erhalten.

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Metadaten
Author:Florian GarczarekGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-12536
Referee:Klaus GerwertORCiDGND, Ulrich KöhlerGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2005/03/04
Date of first Publication:2005/03/04
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Physik und Astronomie
Date of final exam:2004/12/17
Creating Corporation:Fakultät für Physik und Astronomie
GND-Keyword:Infrarotspektroskopie; Protonentransfer; Lineardichroismus; Membranproteine; Retinal
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Biophysik
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Physik
faculties:Fakultät für Physik und Astronomie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht