FTIR-spektroskopische Untersuchungen von Rab GTPasen

  • Rab GTPasen sind GTP/GDP-abhängige molekulare Schalter, die Vesikeltransportprozesse regulieren. Die Aktivierung von Rab GTPasen erfolgt durch Nukleotidaustausch zu GTP, während die Inaktivierung durch Hydrolyse zu GDP geschieht, was durch GTPase aktivierende Proteine katalysiert wird (GAPs). Der Katalysemechanismus von RabGAPs ist am Beispiel von TBC1D20 und seinem natürlichen Substrat Rab1b mit Hilfe von zeitaufgelöster FTIR­Spektroskopie und Isotopenmarkierung aufgeklärt worden. Mit Hilfe von ATR­FTIR­Spektroskopie wurde ein biophysikalischer Ansatz zur Untersuchung der Membranextraktion von Rab GTPasen durch GDI etabliert. Hierfür musste eine optimierte Methode zur Gewinnung prenylierter GTPasen entwickelt werden, die effiziente enzymatische Prenylierung von GTPasen und deren Reinigung erlaubt. Die Membranextraktion durch GDI konnte damit erstmals biophysikalisch labelfrei untersucht werden.

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Metadaten
Author:Konstantin GavriljukGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-36929
Referee:Klaus GerwertORCiDGND, Christian HerrmannORCiDGND, Roger S. GoodyGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2013/03/19
Date of first Publication:2013/03/19
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2013/02/22
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Infrarotspektroskopie; Hydrolyse; Biomembran; Kinetik; Rab-Proteine
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Biophysik
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht