FTIR-spektroskopische Untersuchungen von Rab GTPasen
- Rab GTPasen sind GTP/GDP-abhängige molekulare Schalter, die Vesikeltransportprozesse regulieren. Die Aktivierung von Rab GTPasen erfolgt durch Nukleotidaustausch zu GTP, während die Inaktivierung durch Hydrolyse zu GDP geschieht, was durch GTPase aktivierende Proteine katalysiert wird (GAPs). Der Katalysemechanismus von RabGAPs ist am Beispiel von TBC1D20 und seinem natürlichen Substrat Rab1b mit Hilfe von zeitaufgelöster FTIRSpektroskopie und Isotopenmarkierung aufgeklärt worden. Mit Hilfe von ATRFTIRSpektroskopie wurde ein biophysikalischer Ansatz zur Untersuchung der Membranextraktion von Rab GTPasen durch GDI etabliert. Hierfür musste eine optimierte Methode zur Gewinnung prenylierter GTPasen entwickelt werden, die effiziente enzymatische Prenylierung von GTPasen und deren Reinigung erlaubt. Die Membranextraktion durch GDI konnte damit erstmals biophysikalisch labelfrei untersucht werden.
Author: | Konstantin GavriljukGND |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-36929 |
Referee: | Klaus GerwertORCiDGND, Christian HerrmannORCiDGND, Roger S. GoodyGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2013/03/19 |
Date of first Publication: | 2013/03/19 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2013/02/22 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | Infrarotspektroskopie; Hydrolyse; Biomembran; Kinetik; Rab-Proteine |
Institutes/Facilities: | Lehrstuhl für Biophysik |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |