Molekulardynamische Simulationen zur Aufklärung der Funktionsmechanismen von Membranproteinen

Ziel dieser Dissertation war es, sowohl mittels klassischer Kraftfeld-Molekulardynamik Simulationen als auch hybrider quantenmechanischer/molekularmechanischer (QM/MM) Simulationen die Funktionsmechanismen von Membranproteinen zu studieren. Dabei konnte der konformationelle Kopplungsmechanismus des ABC Transporters BtuCD-F durch die Berechnung von Entropien und Kräfteverteilungen aufgedeckt werden. Des Weiteren wurde die Hydrolyse von ATP zu ADP in diesem Protein studiert. Es wurden mittels der PMF-Methode Freie Energien für den Reaktionsvorgang berechnet. Dabei konnte gezeigt werden, dass eine Glutamat-Seitenkette des Proteins in der Reaktion als katalytische Base agiert. Die Ergebnisse beider Studien lassen konkrete Rückschlüsse auf den Transportmechanismus von BtuCD-F zu. Im Rahmen dieser Arbeit wurde außerdem die Lipidexposition des Membranproteins EmrE berechnet. Die Ergebnisse stützen die Hypothese der anti-parallelen Struktur von EmrE.

Metadaten
Author:	Marten Prieß GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-51277
Referee:	Lars V. Schäfer ORCiD GND, Matthias Heyden GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2017/01/19
Date of first Publication:	2017/01/19
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2016/11/25
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Simulation; Proteine; ATP; Hydrolyse; ABC-Transporter
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Theoretische Chemie
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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